Страница 3.2. Оцифровано в 2022 году. III. "ХИМИЯ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ". Часть 2-я их 2-х. Содержание: - 3). Структура и свойства нуклеиновых кислот. - 4). Пищевые белки. - 5). Белковое питание в профилактике и лечении ряда заболеваний.
3). "СТРУКТУРА и СВОЙСТВА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ".
Самая большая молекула, достигающая в длину до 2-х м "нить жизни", единая для всех форм жизни на планете Земля - "мозговой центр клетки". Так часто называют нуклеиновые кислоты - дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК) и рибонуклеиновую кислоту (РНК). Природа (как бы) освободила их от всех функций кроме одной - хранение и воспроизведение (передача) генетической информации.
"Нуклеиновые кислоты", содержатся в клетках организма человека и различных животных, состоят из 1-х и тех же 4-х мономерных нуклеотидов и отличаются лишь различным чередованием в сополимерных цепях ДНК и РНК. 4-ре нуклеотида, в свою очередь, отличаются природой азотистого основания. К ним относятся аденин (А), гуанин (Г), тимин (Т), цитозин (Ц)*(*20).
*(*20). - /Вместо цитозина в РНК содержится урацил (У)/.
Кроме азотистого основания, в состав нуклеотида исходят углевод (рибоза - в РНК, дезоксирибоза - в ДНК) и остаток фосфорной кислоты. Состав и пространственная конфигурация нуклеотидов, входящих в ДНК и РНК, а также строение нуклеотида аденозин 5-монофосфата приведены ниже:
Стабильность и сохранение наследственной информации, записанной в ДНК, зависит от стабильности её структуры. Стабилизация пространственной структуры ДНК осуществляется по 2-м механизмам:
1. Образование межмолекулярных водородных связей между комплементарными основаниями различных цепей ДНК: аденин - тимин (А-Т) и гуанин - цитозин (Г - Ц) (в РНК вместо связи Г - Ц реализуется связь Г - У).
2. Образование межмолекулярных связей между плоскостями азотистых оснований (гидрофные взаимодействия). Пhостранственная структура мононуклеотида такова, что углевод и азотистое основание находятся под углом 90* друг к другу:
Вследствие такого пространственного расположения плоскости азотистых оснований (sp - гибридизация) способны образовать своеобразную "стопчатую структуру" вдоль двойной спирали ДНК.
Возникшие в "стопчатых структурах" гидрофные взаимодействия между плоскостями соседних азотистых оснований дополнительно стабилизируют двойную спираль ДНК (смотри на рисунке выше). Огромное число водородных и гидрофных связей (число нуклеотидных пар в ДНК достигает нескольких миллионов) как бы прошивает структуру двойной спирали ДНК, обеспечивая высокую устойчивость этой структуры к различным воздействиям внешней среды. Состав и конфигурация мономерных нуклеотидов и сополимерных нуклеиновых кислот (ДНК, информационной РНК, или матричной - мРНК и т.д.) играют важную роль для передачи информации по синтезу определённых белков.
В основе передачи наследственной информации также лежат механизмы образования водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями ДНК и РНК в процессах репликации (удвоение) структуры ДНК (при делении клеток), переписывания (транскрипции) информации с ДНК на мРНК и перевода (транспеляции) этой информации с языка нуклеотидных кислот (четырех-буквенный алфавит нуклеотида) на язык белков (двадцати-буквеный алфавит аминокислот). В роли переводчика (транслятора) выступают транспортные РНК (тРНК). Пространственная структура тРНК, напоминающая кленовый лист, построенная т.о, что на 1-м её конце содержится триплет нуклеотидов (аптикодон), комплементарный триплету нуклеотидов (кодону) мРНК, а на другом аминокислота, кодируемая этим триплетом нуклеотидов (смотри Рисунок 6). Часть ДНК, с которой переписывается структура 1-й мРНК, носит название гена; часть ДНК и соответствующая часть мРНК, с которой тРНК*(*21) переводят последовательность нуклеотидов в соответствующую последовательность аминокислот 1-й синтезируемой полипептидной цепи, носит название "цистрона".
*(*21). - /Количество тРНК, участвующих в таком переводе, соответствует количеству аминокислот в синтезируемом на мРНК полипептиде, а их очерёдность похода к поверхности мРНК (со своей аминокислотой) соответствует чередованию этих аминокислот в полипептиде/.
Высвобождение энергии пищевых продуктов для открытия энергетических затрат организма также происходит с участием нуклеотидов. Наибольшее значение в протекании энергетических процессов в клетке имеет аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). Отщепление от её молекулы остатков фосфорной кислоты (переход АТФ в АДФ и АМФ) и перенос фосфатной группы на субстрат высвобождает энергию, которая приводит в движение мышцы, обеспечивает биосинтез важнейших соединений организма (белки, нуклеотиновые кислоты, липиды и т.д.); это и первый шаг, приводящий к биохимическим превращениям пищевых продуктов:
Рисунок выше - /Продолжительность пребывания в желудке различных видов пищи/.
4). "ПИЩЕВЫЕ БЕЛКИ".
Усвоение пищевых белков начинается с их расщепления в желудочно-кишечном тракте до исходных аминокислот, из которых организм строит (по программам, записанным в его нуклеиновых кислотах) свои собственные белки*(*22). Желудок человека - это не только своеобразное "хранилище" пищевых запасов для организма (смотри Таблицу 5), но и важный пищеварительный орган, обладающий двигательной, секреторной, кислото- и ферментообразующей функциями. Состояние этих функций в свою очередь определяется количеством и состоянием железистых и обкладочных клеток в слизистой оболочке желудка. Число обкладочных клеток у взрослого человека примерно 10 в 9-й степени. До приёма пищи в работе участвует лишь 15% этих клеток. Т.о., "запас прочности", созданный эволюцией для работы желудка весьма высок. Кислотообразующая функция желудка определяется количеством соляной кислоты, выделенной этими клетками. В нормальном состоянии pH желудочного сока равно 2 - 3, что соответствует значительному содержанию кислот в желудке. Максимальная эффективность действия желудочных ферментов проявляется в кислой среде, такие продукты, как: поваренная соль, солёные приправы, мясные и рыбные супы, отвары овощей, чёрный хлеб. жареное мясо, напитки (кофе, чай. квас), увеличивают кислото- и ферментообразующую функцию желудка. Менее выраженным сокогонным действием обладают: фрукты, молоко, белый хлеб, отварное мясо. Эти продукты к тому же связывают соляную кислоту в желудке. Белки, яйца, как жиры, тормозят желудочную секрецию, нейтрализуя соляную кислоту. Процессы расщепления пищевых белков ферментами желудочно-кишечного тракта в значительной степени определяются природой этих белков.
*(*22). - /Образующаяся в результате совместного действия расщепляющих ферментов (протеаз) смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены попадает сначала в печень, а затем разносится кровью по всем клеткам, тканям и органам/.
По своей структуре белки классифицируются на простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеиды в своём составе, кроме белка, содержат химически связанную с ним простетическую группу. В зависимости от характера простетической группы белки можно разделить на нуклеотиды, гликопротеиды, липопротеиды, содержащие в составе простетической группы соответственно нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, пигменты, фосфорную кислоту и металлы (смотри Схему 4).
Рисунок выше - /"Желатин" - тот же "коллаген", только значительно дешевле/.
Гидролизуемость белков зависит от их пространственной структуры. Белки животного происхождения, состоящие из вытянутых нитевидных макромолекул (т.н. "протеиды"), относятся к "фибриллярным". Они составляют основу опорных тканей организма. Такие белки нерастворимы в воде и практически не подвергаются действию пищеварительных ферментов. К ним относятся белки волос, ногтей, эпидермиса (кератины), мышц, сосудов, соединительной ткани и связок (эластины), костной и хрящевой ткани (коллагены). Лишь при длительном кипячении коллаген переходит в водорастворимый белок - желатин (глютин), который часто используют для приготовления студней.
Белки, молекулы которых имеют сферическую, эллипсоидную или подобную им форму, носят название глобулярных белков. Они менее устойчивы к действию разрушающих их структуру агентов (высокая температура, кислоты, щёлочи, пищеварительные ферменты). Эти белки (альбумин, глобулин) содержатся в молоке, яичном белке, сыворотке крови. Проламины и глютеины входят в состав злаковых растений (пшеница, ячмень, кукуруза) и составляют основу клейковины. Они не растворимы в воде и с большим трудом расщепляются в пищеварительном тракте, чем белки животного происхождения. Состав растительных белков обеднён такими незаменимыми аминокислотами, как треонин, метионин, триптофан, зато обогащён глутаминовой кислотой.
В основе различной усвояемости рассмотренных выше белков (следовательно, и их биологической ценности для организма) лежат различия в их структуре ("первичная", "вторичная", "третичная" и "четвертичная"), определяющие необходимые энергетические затраты и условия для расщепления в желудочно-кишечном тракте внутри - межмолекулярных связей белков:
1. Первичная структура" пептидов и белков, т.е. их аминокислотная последовательность, определяет дальнейшие конформационные превращения этих микромолекул при переходе к более сложным надмолекулярным структурам: "вторичной", "третичной" и "четвертичной" структуре.
2. "Вторичной структурой" белка называют пространственную структуру полипептидной цепи, зафиксированную с помощью внутримолекулярных (между фрагментами одной полипептидной цепи) и межмолекулярных (между различными полипептидными цепями) водородных водородных связей. Иными словами, понятием "вторичной структуры" мы отображаем результат скручивания "полипептидной цепи".
Рисунок выше - /"Внутримолекулярные водородные связи стабилизируют вторичную структуру белков в виде а-спиралей/.
Образование внутримолекулярных (внутрицепочечных) водородных связей между пептидным группами 1-й и той же цепи приводит к свёртыванию первичной структуры полипептидной цепи в а-спираль (смотри Рисунок 7). В 1-н виток такой спирали укладывается 4-ре - 5 аминокислотных остатка. Водородные связи образуются между первым пятым аминокислотными остатками и направлены вдоль оси спирали, обеспечивая её устойчивость. R-группы аминокислотных остатков расположены по бокам спирали на достаточно близком расстоянии друг от друга. Их взаимодействие также упрочняет структуру спирали. Если белок состоит из 2-х а-спиралей (в-кератин), то они удерживаются вместе дисульфатными связями остатков цистина.
Рисунок выше - /"Межмолекулярные водородные связи стабилизируют вторичную структуру белков в форме складчатого слоя (листа) - в-конформация/.
Образование межклеточных водородных связей между полипептидными цепями приводят к формированию вторичной структуры типа складчатого слоя (в-кератин, фибрин шелка и т.д.), называемой в-конформацией (смотри на рисунке 8). Основным условие формирования такого типа вторичной структуры белков является антипараллельность полипептидных цепей, создающая условия для образования межмолекулярных водородных связей.
3. "Третичная структура" - это наиболее стабильная (отвечающая минимуму энергии) структура белка в растворе, которая обладает биологической активностью при физиологических значениях температуры и pH. Эту конфигурацию полипептидной цепи часто обозначают как нативную конформацию белка. Что же заставляет первичную и вторичную структуры белков (а-спираль или в-конформация) претерпевать дальнейшее пространственные изменения - скручиваться, заплетаться, стремиться образовывать более компактную систему?
Рисунок 9. - /"Межмолекулярные перехода первичной структуры белка во вторичную и третичную (образование и свёртывание спирали) обусловлен возрастанием энтропии системы. Уменьшение энтропии в результате формирования конформации полипептидной цепи перекрываются увеличением энтропии водного раствора/.
В а-спиральных участках белков существуют т.н. "слабые" ("неустойчивые") участки, в которых под действием различных сил составляет стремление гидрофных групп аминокислот уйти от соприкосновения с окружающими их молекулами воды, т.е. "оттолкнуть" воду. Сгибаясь в тех точках, где стабильность а-спиралей нарушена, спираль принимает такие формы (образует такие скрытые "полости"), в которых гидрофные группы защищены от соприкосновения с молекулами воды. Поэтому молекулы воды находятся в максимальном беспорядке, т.е. реализуется намного большее число различных положений молекул относительно друг друга, иными словами, вода находится в "условиях, обеспечивающих максимум энтропии данной системы". Так, например: а-спираль белка многлобина в воде настолько компактно, что внутри её полости могут поместиться только 4-ре молекулы воды. Т.о., образование третичной структуры белков приводит к тому, что гидрофные R-группы аминокислот располагаются во внутренних полостях белковой молекулы и изолированы от контактов с молекулами воды. Возможность образования таких конфигураций третичной структуры заложены в первичной структуре полипептидов (смотри Рисунок 9, выше).
4. "Четвертичная структура" белков. Значительная часть глобулярных белков состоит из нескольких полипептидных цепей (протомеры) обладающих подобной или близкой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких структур (субъединиц"), связанных между собой и образующих единое целое (как структурно, так и функционально), часто обозначают термином "четвертичная структура белка". Типичным примером белка с четвертичной структурой является "гемоглобин". #ПищевыеБелки
5). "БЕЛКОВОЕ ПИТАНИЕ в ПРОФИЛАКТИКЕ и ЛЕЧЕНИИ РЯДА ЗАБОЛЕВАНИЙ".
Белок (как бы) задёт тон всему питанию, именно на его фоне проявляются биологические свойства других пищевых продуктов. Биологическая ценность пищевых белков определяется не только содержанием в них незаменимых аминокислот, но также количеством витаминов. минеральных веществ и других соединений. Недостаток белка в рационе или нарушение процессов его усвоения (переваривание и всасывание) организмом может привести к развитию жирового перерождения печени, болезням крови, снижению защитных (иммунных) сил организма. Ограничения в потреблении белковой пищи целесообразно и необходимо только в случае подагры и при некоторых болезнях почек. Увеличение потребления белков рекомендуется при анемии, язвенной болезни, заболевания лёгких. Однако употребление большого количества белка может привести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов неполного расщепления белков и вызывать интоксикацию организма. Белкосодержащие продукты широко используются для профилактики и лечения ряда заболеваний. Молоко и молочные продукты являются не только источником биологически полноценных белков, но и легко усвояемых эммульгированных жиров, ненасыщенных жирных кислот и фосфатидов. Хорошо сбалансированные в молоке аминокислоты и витамины: А, тиамин, В2, С, Р, каротин, холин, а-токоферол и другие) позволяют использовать его как диетическое средство, нормализующее содержание в крови холестерина, также для профилактики и лечения таких заболеваний, как: гастриты, язвенная болезнь желудка. туберкулёз, сердечно-сосудистые заболевания. Молоко не рекомендуется при непереносимости, анацидном гастрите и энтероколитах. Благодаря своему составу молоко обладает липотронным эффектом*(*23). Белки молока стимулируют синтез других белков организма, обеспечивающих более полноценное усвоение фосфора и кальция.
*(*23). - /Стимулирует распад жира в жировых депо, а также использование жирных кислот в энергетическом обмене/.
Биологическая ценность белка коровьего молока несколько снижена по сравнению с белками женского молока по серосодержащим аминокислотам (митионин + цистеин) и триптофану. Это учитывается при коррекцииаминокислотного состава молочных продуктов для детей раннего возраста.
Молочнокислые продукты (ацидофелин, кефир, ряженка и другие), кроме перечисленных ценных качеств молока, обладают оздоравливающим действием на кишечник. Молочные бактерии продуцируют витамины группы В. Особенно высоким бактерицидным и антибиотическим действием обладают ацидофильные продукты. Использование в питании творога предотвращает жировое перерождение печени (благодаря высокому содержанию в нём метионина), способствует выведению из организма излишков холестерина, улучшает работу почек. Творог рекомендуется при заболевании почек и гипертонической болезни. На усвоение творога тратится в несколько раз меньше ферментов, желудочного сока и соляной кислоты, чем на другие белковые продукты, сыры возбуждающе действуют на нервную систему. Поэтому перед сном сыры есть не рекомендуется.
Другим источником полноценных белков являются яйца - белок яйца содержит все незаменимые аминокислоты, а в желтке содержатся ненасыщенные жирные кислоты лецитин и холестерин. Благодаря большому содержанию лецитина - холестерин яичного желтка практически не попадает в кровь и выводится с желчью. Содержание в яйце серосодержащих аминокислот обуславливает благоприятное воздействие на нервную систему и используется в профилактике и лечении соответствующих заболеваний. Наилучшее усвоение ценных компонентов яйца наблюдается при первичной денатурации содержащихся в нём белков (яйцо в смятку).
Мясо и мясные продукты - основной источник полноценных белков. Наибольшую биологическую ценность имеют белки мышц (миогены, миозин глобулины и другие). Содержание в мясных продуктах азотистых соединений (пуриновые основания, креатин и другие) определяют их вкусовые показатели, усиливают желудочную секрецию, действует возбуждающе на нервную систему. Наибольшее количество пуринов содержится: в печени, почках, лёгких, языке. свинине. Высокое содержание в ряде сортов мяса железа, используется при лечении болезней крови (железодефицитные анемии). Больше всего витаминов группы В содержится в свинине, а витамина С - в сердце.
По аминокислотному составу белки рыбы н уступают белкам мяса и, кроме того, содержат важные для организма микроэлементы и активный йод. Высокое содержание в рыбе экстративных веществ (креатин, мочевина) позволяет использовать рыбные блюда при некоторых заболеваниях желудка и нарушениях обмена веществ. В лечебном питании широко используются продукты моря (крабы, креветки, омары. морская капуста). Значительное содержание в них йода позволяет применять их в заболеваниях щитовидной железы. Это учитывается при составлении противоатеросклеротических диет. Продукты моря (обогащённые триптофаном и лизином) позволяют снизить коагулирующую способность крови.
Заканчивая данную тему, необходимо сказать несколько слов о других источниках белка, кроме рассмотренных традиционных продуктов. Неисчерпаемыми источниками белка могут быть белки различных одноклеточных организмов: дрожжей, водорослей, непатогенных бактерий. мицелл микроскопических грибов. Огромные запасы белка и других ценных для организма веществ содержат одноклеточные водоросли (хлорелла, сценодемус и спируллины), ресурсы "кладовые" которых в Мировом океане неисчерпаемы. #БелковоеПитаниеВПрофилактикеИЛеченииРядаЗаболеваний #БиохимияОрганизма
ГЕНЕТИКА - ЭМБРИОЛОГИЯ - ХИМИЯ
"ХИМИЯ и ЗДОРОВЬЕ".
Страница 3.2.
Оцифровано в 2022 году.
III. "ХИМИЯ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ". Часть 2-я их 2-х.
Содержание:
- 3). Структура и свойства нуклеиновых кислот.
- 4). Пищевые белки.
- 5). Белковое питание в профилактике и лечении ряда заболеваний.
Самая большая молекула, достигающая в длину до 2-х м "нить жизни", единая для всех форм жизни на планете Земля - "мозговой центр клетки". Так часто называют нуклеиновые кислоты - дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК) и рибонуклеиновую кислоту (РНК). Природа (как бы) освободила их от всех функций кроме одной - хранение и воспроизведение (передача) генетической информации.
*(*20). - /Вместо цитозина в РНК содержится урацил (У)/.
1. Образование межмолекулярных водородных связей между комплементарными основаниями различных цепей ДНК: аденин - тимин (А-Т) и гуанин - цитозин (Г - Ц) (в РНК вместо связи Г - Ц реализуется связь Г - У).
*(*21). - /Количество тРНК, участвующих в таком переводе, соответствует количеству аминокислот в синтезируемом на мРНК полипептиде, а их очерёдность похода к поверхности мРНК (со своей аминокислотой) соответствует чередованию этих аминокислот в полипептиде/.
Высвобождение энергии пищевых продуктов для открытия энергетических затрат организма также происходит с участием нуклеотидов. Наибольшее значение в протекании энергетических процессов в клетке имеет аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). Отщепление от её молекулы остатков фосфорной кислоты (переход АТФ в АДФ и АМФ) и перенос фосфатной группы на субстрат высвобождает энергию, которая приводит в движение мышцы, обеспечивает биосинтез важнейших соединений организма (белки, нуклеотиновые кислоты, липиды и т.д.); это и первый шаг, приводящий к биохимическим превращениям пищевых продуктов:
4). "ПИЩЕВЫЕ БЕЛКИ".
Усвоение пищевых белков начинается с их расщепления в желудочно-кишечном тракте до исходных аминокислот, из которых организм строит (по программам, записанным в его нуклеиновых кислотах) свои собственные белки*(*22). Желудок человека - это не только своеобразное "хранилище" пищевых запасов для организма (смотри Таблицу 5), но и важный пищеварительный орган, обладающий двигательной, секреторной, кислото- и ферментообразующей функциями. Состояние этих функций в свою очередь определяется количеством и состоянием железистых и обкладочных клеток в слизистой оболочке желудка. Число обкладочных клеток у взрослого человека примерно 10 в 9-й степени. До приёма пищи в работе участвует лишь 15% этих клеток. Т.о., "запас прочности", созданный эволюцией для работы желудка весьма высок. Кислотообразующая функция желудка определяется количеством соляной кислоты, выделенной этими клетками. В нормальном состоянии pH желудочного сока равно 2 - 3, что соответствует значительному содержанию кислот в желудке. Максимальная эффективность действия желудочных ферментов проявляется в кислой среде, такие продукты, как: поваренная соль, солёные приправы, мясные и рыбные супы, отвары овощей, чёрный хлеб. жареное мясо, напитки (кофе, чай. квас), увеличивают кислото- и ферментообразующую функцию желудка. Менее выраженным сокогонным действием обладают: фрукты, молоко, белый хлеб, отварное мясо. Эти продукты к тому же связывают соляную кислоту в желудке. Белки, яйца, как жиры, тормозят желудочную секрецию, нейтрализуя соляную кислоту. Процессы расщепления пищевых белков ферментами желудочно-кишечного тракта в значительной степени определяются природой этих белков.
*(*22). - /Образующаяся в результате совместного действия расщепляющих ферментов (протеаз) смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены попадает сначала в печень, а затем разносится кровью по всем клеткам, тканям и органам/.
Гидролизуемость белков зависит от их пространственной структуры. Белки животного происхождения, состоящие из вытянутых нитевидных макромолекул (т.н. "протеиды"), относятся к "фибриллярным". Они составляют основу опорных тканей организма. Такие белки нерастворимы в воде и практически не подвергаются действию пищеварительных ферментов. К ним относятся белки волос, ногтей, эпидермиса (кератины), мышц, сосудов, соединительной ткани и связок (эластины), костной и хрящевой ткани (коллагены). Лишь при длительном кипячении коллаген переходит в водорастворимый белок - желатин (глютин), который часто используют для приготовления студней.
Белки, молекулы которых имеют сферическую, эллипсоидную или подобную им форму, носят название глобулярных белков. Они менее устойчивы к действию разрушающих их структуру агентов (высокая температура, кислоты, щёлочи, пищеварительные ферменты). Эти белки (альбумин, глобулин) содержатся в молоке, яичном белке, сыворотке крови. Проламины и глютеины входят в состав злаковых растений (пшеница, ячмень, кукуруза) и составляют основу клейковины. Они не растворимы в воде и с большим трудом расщепляются в пищеварительном тракте, чем белки животного происхождения. Состав растительных белков обеднён такими незаменимыми аминокислотами, как треонин, метионин, триптофан, зато обогащён глутаминовой кислотой.
В основе различной усвояемости рассмотренных выше белков (следовательно, и их биологической ценности для организма) лежат различия в их структуре ("первичная", "вторичная", "третичная" и "четвертичная"), определяющие необходимые энергетические затраты и условия для расщепления в желудочно-кишечном тракте внутри - межмолекулярных связей белков:
1. Первичная структура" пептидов и белков, т.е. их аминокислотная последовательность, определяет дальнейшие конформационные превращения этих микромолекул при переходе к более сложным надмолекулярным структурам: "вторичной", "третичной" и "четвертичной" структуре.
2. "Вторичной структурой" белка называют пространственную структуру полипептидной цепи, зафиксированную с помощью внутримолекулярных (между фрагментами одной полипептидной цепи) и межмолекулярных (между различными полипептидными цепями) водородных водородных связей. Иными словами, понятием "вторичной структуры" мы отображаем результат скручивания "полипептидной цепи".
Образование внутримолекулярных (внутрицепочечных) водородных связей между пептидным группами 1-й и той же цепи приводит к свёртыванию первичной структуры полипептидной цепи в а-спираль (смотри Рисунок 7). В 1-н виток такой спирали укладывается 4-ре - 5 аминокислотных остатка. Водородные связи образуются между первым пятым аминокислотными остатками и направлены вдоль оси спирали, обеспечивая её устойчивость. R-группы аминокислотных остатков расположены по бокам спирали на достаточно близком расстоянии друг от друга. Их взаимодействие также упрочняет структуру спирали. Если белок состоит из 2-х а-спиралей (в-кератин), то они удерживаются вместе дисульфатными связями остатков цистина.
Образование межклеточных водородных связей между полипептидными цепями приводят к формированию вторичной структуры типа складчатого слоя (в-кератин, фибрин шелка и т.д.), называемой в-конформацией (смотри на рисунке 8). Основным условие формирования такого типа вторичной структуры белков является антипараллельность полипептидных цепей, создающая условия для образования межмолекулярных водородных связей.
3. "Третичная структура" - это наиболее стабильная (отвечающая минимуму энергии) структура белка в растворе, которая обладает биологической активностью при физиологических значениях температуры и pH. Эту конфигурацию полипептидной цепи часто обозначают как нативную конформацию белка. Что же заставляет первичную и вторичную структуры белков (а-спираль или в-конформация) претерпевать дальнейшее пространственные изменения - скручиваться, заплетаться, стремиться образовывать более компактную систему?
В а-спиральных участках белков существуют т.н. "слабые" ("неустойчивые") участки, в которых под действием различных сил составляет стремление гидрофных групп аминокислот уйти от соприкосновения с окружающими их молекулами воды, т.е. "оттолкнуть" воду. Сгибаясь в тех точках, где стабильность а-спиралей нарушена, спираль принимает такие формы (образует такие скрытые "полости"), в которых гидрофные группы защищены от соприкосновения с молекулами воды. Поэтому молекулы воды находятся в максимальном беспорядке, т.е. реализуется намного большее число различных положений молекул относительно друг друга, иными словами, вода находится в "условиях, обеспечивающих максимум энтропии данной системы". Так, например: а-спираль белка многлобина в воде настолько компактно, что внутри её полости могут поместиться только 4-ре молекулы воды. Т.о., образование третичной структуры белков приводит к тому, что гидрофные R-группы аминокислот располагаются во внутренних полостях белковой молекулы и изолированы от контактов с молекулами воды. Возможность образования таких конфигураций третичной структуры заложены в первичной структуре полипептидов (смотри Рисунок 9, выше).
4. "Четвертичная структура" белков. Значительная часть глобулярных белков состоит из нескольких полипептидных цепей (протомеры) обладающих подобной или близкой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких структур (субъединиц"), связанных между собой и образующих единое целое (как структурно, так и функционально), часто обозначают термином "четвертичная структура белка". Типичным примером белка с четвертичной структурой является "гемоглобин".
#ПищевыеБелки
и ЛЕЧЕНИИ РЯДА ЗАБОЛЕВАНИЙ".
Белок (как бы) задёт тон всему питанию, именно на его фоне проявляются биологические свойства других пищевых продуктов. Биологическая ценность пищевых белков определяется не только содержанием в них незаменимых аминокислот, но также количеством витаминов. минеральных веществ и других соединений. Недостаток белка в рационе или нарушение процессов его усвоения (переваривание и всасывание) организмом может привести к развитию жирового перерождения печени, болезням крови, снижению защитных (иммунных) сил организма. Ограничения в потреблении белковой пищи целесообразно и необходимо только в случае подагры и при некоторых болезнях почек. Увеличение потребления белков рекомендуется при анемии, язвенной болезни, заболевания лёгких. Однако употребление большого количества белка может привести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов неполного расщепления белков и вызывать интоксикацию организма. Белкосодержащие продукты широко используются для профилактики и лечения ряда заболеваний. Молоко и молочные продукты являются не только источником биологически полноценных белков, но и легко усвояемых эммульгированных жиров, ненасыщенных жирных кислот и фосфатидов. Хорошо сбалансированные в молоке аминокислоты и витамины: А, тиамин, В2, С, Р, каротин, холин, а-токоферол и другие) позволяют использовать его как диетическое средство, нормализующее содержание в крови холестерина, также для профилактики и лечения таких заболеваний, как: гастриты, язвенная болезнь желудка. туберкулёз, сердечно-сосудистые заболевания. Молоко не рекомендуется при непереносимости, анацидном гастрите и энтероколитах. Благодаря своему составу молоко обладает липотронным эффектом*(*23). Белки молока стимулируют синтез других белков организма, обеспечивающих более полноценное усвоение фосфора и кальция.
*(*23). - /Стимулирует распад жира в жировых депо, а также использование жирных кислот в энергетическом обмене/.
Молочнокислые продукты (ацидофелин, кефир, ряженка и другие), кроме перечисленных ценных качеств молока, обладают оздоравливающим действием на кишечник. Молочные бактерии продуцируют витамины группы В. Особенно высоким бактерицидным и антибиотическим действием обладают ацидофильные продукты. Использование в питании творога предотвращает жировое перерождение печени (благодаря высокому содержанию в нём метионина), способствует выведению из организма излишков холестерина, улучшает работу почек. Творог рекомендуется при заболевании почек и гипертонической болезни. На усвоение творога тратится в несколько раз меньше ферментов, желудочного сока и соляной кислоты, чем на другие белковые продукты, сыры возбуждающе действуют на нервную систему. Поэтому перед сном сыры есть не рекомендуется.
Другим источником полноценных белков являются яйца - белок яйца содержит все незаменимые аминокислоты, а в желтке содержатся ненасыщенные жирные кислоты лецитин и холестерин. Благодаря большому содержанию лецитина - холестерин яичного желтка практически не попадает в кровь и выводится с желчью. Содержание в яйце серосодержащих аминокислот обуславливает благоприятное воздействие на нервную систему и используется в профилактике и лечении соответствующих заболеваний. Наилучшее усвоение ценных компонентов яйца наблюдается при первичной денатурации содержащихся в нём белков (яйцо в смятку).
Мясо и мясные продукты - основной источник полноценных белков. Наибольшую биологическую ценность имеют белки мышц (миогены, миозин глобулины и другие). Содержание в мясных продуктах азотистых соединений (пуриновые основания, креатин и другие) определяют их вкусовые показатели, усиливают желудочную секрецию, действует возбуждающе на нервную систему. Наибольшее количество пуринов содержится: в печени, почках, лёгких, языке. свинине. Высокое содержание в ряде сортов мяса железа, используется при лечении болезней крови (железодефицитные анемии). Больше всего витаминов группы В содержится в свинине, а витамина С - в сердце.
По аминокислотному составу белки рыбы н уступают белкам мяса и, кроме того, содержат важные для организма микроэлементы и активный йод. Высокое содержание в рыбе экстративных веществ (креатин, мочевина) позволяет использовать рыбные блюда при некоторых заболеваниях желудка и нарушениях обмена веществ. В лечебном питании широко используются продукты моря (крабы, креветки, омары. морская капуста). Значительное содержание в них йода позволяет применять их в заболеваниях щитовидной железы. Это учитывается при составлении противоатеросклеротических диет. Продукты моря (обогащённые триптофаном и лизином) позволяют снизить коагулирующую способность крови.
Заканчивая данную тему, необходимо сказать несколько слов о других источниках белка, кроме рассмотренных традиционных продуктов. Неисчерпаемыми источниками белка могут быть белки различных одноклеточных организмов: дрожжей, водорослей, непатогенных бактерий. мицелл микроскопических грибов. Огромные запасы белка и других ценных для организма веществ содержат одноклеточные водоросли (хлорелла, сценодемус и спируллины), ресурсы "кладовые" которых в Мировом океане неисчерпаемы.
#БелковоеПитаниеВПрофилактикеИЛеченииРядаЗаболеваний
#БиохимияОрганизма